El CIC nanoGUNE desenvolupa una tècnica per a diferenciar més detalladament l'estructura de proteïnes que mai
L'estructura de la proteïna és fonamental perquè la proteïna compleixi la seva funció. Així mateix, l'estructura espacial secundària que adopta la proteïna (hèlix alfa o pàgina beta) juga un paper important en algunes malalties neurodegeneratives. En conseqüència, el desenvolupament de tècniques de detecció a escala tan detallada d'aquestes estructures secundàries pot ser de gran ajuda en la recerca.
El mètode, desenvolupat per un equip d'investigadors de CIC nanoGUNE, la Universitat Lliure de Berlín i l'Institut Neaspec, ha publicat els seus resultats en la revista Nature Communications.
Mapes a escala nanométrica
La tècnica desenvolupada es basa en la nanoespectroscopia infraroja (nano-FTIR). Es tracta d'una tècnica òptica que combina el microscopi òptic d'escombratge de camp pròxim (s-SNOM) amb l'espectroscòpia infraroja (FTIR) per transformació de Fourier. En l'espectroscopía nano-FTIR s'il·lumina una punta metàl·lica apuntada amb un làser infraroig de banda ampla i s'analitza la llum retrospectiva amb un espectroscopi de Fourier transformat especialment dissenyat.
.jpg)
A l'ésser una eina habitual per a estudiar l'estructura secundària de les proteïnes, no permet realitzar un mapa a escala nanométrica de proteïnes. Els investigadors de CIC nanoGUNE han afinat aquesta tècnica obtenint una resolució inferior als 30 nm. “La punta és una espècie d'antena per a la llum infraroja que embolica la llum en la punta. El nanofoco d'aquest pic superior pot considerar-se com una font ultratxiki de llum infraroja. És tan petit que només il·lumina una superfície de 30x30 nm, que és l'escala de grans complexos proteics”, explica Rainer Hillenbrand.
Els investigadors han estudiat amb la nova tècnica els virus individuals, els complexos de ferritina i els espectres infrarojos de les petites fibres d'insulina, distingint estructures que no aconseguirien l'espectroscòpia estàndard. “En una mescla de fibres d'insulina i virus, l'espectroscòpia estàndard FTIR no va detectar la presència de virus alfa-heliz, ha subratllat el biòleg del grup, Simon Poly. També han estat capaços de mesurar l'espectre infraroig d'una sola partícula de ferritina: Són complexos de 24 proteïnes de molt baixa massa, tan sols 1 attogramos (10-18 g); els investigadors han pogut diferenciar clarament les estructures alfa hèlix.
Segons els investigadors, un aspecte de gran importància pràctica és que l'espectre nano-FTIR es combina molt bé amb el tradicional espectre FTIR i que la resolució espacial augmenta més de 100 vegades l'espectroscòpia infraroja convencional. Hillenbrand ha qualificat d'emocionant "" les noves possibilitats que ofereix la tècnica nano-FTIR. “Amb les puntes més afilades i la millora de la funció de les antenes esperem que en el futur s'obtingui l'espectre infraroig de proteïnes úniques”, ha afirmat.
Zu idazle
Zientzia aldizkaria
