El Premio Nobel de Química viaja a California, donde el canadiense Rudolph Marcus trabaja en el Instituto Tecnológico de California. En su opinión, ha obtenido el premio con investigaciones sobre la “reacción más sencilla en química”.
Marcus es un químico teórico que desarrolló la teoría de las reacciones de transferencia de electrones entre 1956 y 1965. En aquella época se le hizo una muy cálida acogida a su trabajo, pero posteriormente en los años 80 se han podido demostrar experimentalmente sus teorías.
Las reacciones de transferencia de electrones están en la base del proceso de la vida. Por ejemplo, la fotosíntesis puede incluirse en este grupo. Pero también podemos incluir en este grupo las reacciones de redox o el funcionamiento de las baterías y la propia corrosión.
Debido a que la velocidad real de algunas reacciones aparentemente sencillas era muy inferior a la estimada, Marcus en sus investigaciones se lanzó a buscar la razón. Él fue el primero que descubrió que la geometría de las moléculas del disolvente tenía mucho que decir a la velocidad de reacción. Las moléculas de disolvente se distribuyen alrededor de los iones y esta ordenación debe adaptarse, ya que no es la misma que la de los reaccionantes o los productos de reacción. Este es el factor que reduce la velocidad de estas reacciones aparentemente simples. La teoría de Marcus permite calcular muy detalladamente las velocidades de reacción y conocer cómo variará dicha velocidad en función de los diferentes disolventes.
Aunque el Premio Nobel se le ha concedido por esta investigación, Marcus ha realizado aportaciones en otros muchos ámbitos. Entre ellas, la teoría de las reacciones unicelulares (reacciones de una sola clase molecular) y las relativas al estado de transición.
George Charpa, premiado en el campo de la Física, es polaco de nacimiento. Junto a sus padres emigró a Francia donde cursó sus estudios. Desde 1959 trabaja en el prestigioso CERN, el Centro Europeo de Investigación en Física de Partículas.
La investigación de Charpak se caracteriza por el diseño de nuevos instrumentos. El llamado desván de Charpak, sin embargo, no tiene fuente de trabajo para los artesanos. Dice que llegó a inventarse la cámara porque “tiene tendencia a la teoría”. Según él, la idea surgió de la buena comprensión de la teoría de las técnicas de detección de partículas subatómicas.
La física de las partículas se centra en la detección de partículas subatómicas. En un principio, la forma en que se detectaron estas partículas fue poder “ver” de alguna manera la huella que una partícula de alta energía que viaja a través de la materia dejó ionizada a lo largo de su trayectoria y en ella se realizaron diversos esfuerzos. Pero la detección de partículas cada vez más raras generaba problemas. Entre los millones de episodios corrientes se necesitaban sistemas que permitieran detectar este singular recorrido.
La aportación de Charpak fue la conexión del aparato de alta definición con sistemas de detección electrónica de alta rapidez. Para ello recuperó el contador proporcional que ya se utilizaba en 1908. El contador es un tubo lleno de gas, con un filamento en el centro. El paso de partículas de alta energía produce una ionización del gas y un pulso en el filamento. La idea de Charpak fue poner filamentos paralelos a intervalos de 1-2 mm y recoger los pulsos eléctricos por ordenador. Esto permitía detectar millones de partículas por segundo.
La utilización de este instrumento ha supuesto un gran impacto para la física de las partículas, ya que ha permitido llegar hasta los extremos antes inaccesibles. ¡Un buen ejemplo de cómo entender bien la física puede crear un dispositivo totalmente práctico!
Los dos bioquímicos estadounidenses galardonados este año con el Premio Nobel de Fisiología y Medicina son: Edwin Krebs y Edmond Fischer. La investigación que da origen al premio, como es costumbre, no es de esta mañana, sino que parte de los trabajos realizados hace casi cuarenta años por dos investigadores de la Universidad de Washington en Seattle.
Durante el estudio del proceso de activación de algunas enzimas especiales, llamadas quinasas proteicas, se observó que el proceso de fosforilización llevaba a la puesta en marcha de algunas funciones celulares o, a la inversa, se paralizaban. Por lo tanto, estas enzimas hacían pasar las proteínas del estado inactivo al activo. Se comprobó que las proteínas quinasas actúan como catalizadores en reacciones de fosforilización. Durante la fosforilización, un grupo de fosfatos se transfiere de un compuesto transportador de energía (TPA) a la proteína, lo que provoca la activación de la proteína.
Así explicaron los premiados el mecanismo de las quinasas. Desde entonces se han descubierto miles de quinasas proteicas que tienen una gran importancia en estudios de muchos campos, incluyendo la genética.
Pero hace pocos años estos dos investigadores han hecho un nuevo descubrimiento que cierra el círculo. Se han identificado las enzimas conocidas como fosfatasas. Estos catalizan la transferencia de energía en sentido contrario. Ahora, por tanto, debido a las quinasas y a los fosfatasas, se conoce todo el mecanismo de fosforilación reversible de las proteínas.
Este descubrimiento ha tenido aplicaciones en campos tan diversos como la prevención de rechazos en trasplantes o el estudio de algunos cánceres.