Martin Karplus Vienan jaio zen, 1930ean. Zortzi urte zituela, familiak alemaniarren okupazioa gertatuko ote zen susmoarekin, Estatu Batuetara ihes egin zuen. Harvard College-n ikasi, eta Californiako Teknologia Institutuan doktoratu zen, 1951ean, Linus Pauling ospetsuaren zuzendaritzapean. (Pauling-ek bi Nobel Sari jaso zituen, 1954an kimikakoa eta 1962an bakearena). Karplus kimika teorikoaren hainbat metodologia garatu ditu eta esparru askotan egin ditu ikerketak. 600 artikulutik gora argitaratu ditu aldizkari espezializatuetan. Erresonantzia magnetikoaren arloan egindako lana aipagarria da. Gaur egun Harvard (Estatu Batuetan) eta Louis Pasteur (Frantzian) unibertsitateetan ikertzailea da.
Karplusek hitzaldia eskaini berri du Donostian, EHUren Kimika Fakultatearen eta Kutxaren eskutik. Hitzaldia hasi aurretik berarekin solastatzeko aukera eskaini zigun Martin Karplusek, adeitsu.
1938an. Austriatik joan ginen, naziak etorri baino lehen. Nire gurasoek bazekiten zerbait gertatu behar zuela; beste batzuek ez zuten aukerarik izan, baina guk zorte ona izan genuen. Zortzi urte nituen alde egin genuenean eta bost ingelesa ikasten hasi nintzenean. Familian uste zuten beharrezkoa izango genuela eta hala izan zen. Suitzara joan ginen, gero Frantziara eta, azkenik, Estatu Batuetara.
Ez ditut xehetasun guzti-guztiak gogoratzen, zortzi urteko umea besterik ez nintzen. Baina gogoratzen ditut sentsazioak, alde batetik bestera bidaiatu izana eta horrelako gauzak.
Nik ez nuen ADNaren inguruan lan egiten, beste sistema txikiago batzuekin baizik. Baina Paulingek, bai; horretan sartuta zegoen. 1953. urtean argitaratu zen ADNaren egituraren aurkikuntza. Pauling amorratuta gelditu zen irakurri zuenean. Segituan konturatu zen Watson eta Cricken hipotesia zuzena zela eta bera zergatik zebilen oker. Berak kontrako egitura proposatuta zeukan (barrukoa kanpoan eta kanpokoa barruan) eta momentu horretan bere erruaz jabetu zen.
Egia da genomaren sekuentzia irakurtze hutsarekin ez ditugula arazo genetikoen konponbideak izango. Gainera, oraindik ez dugu sekuentzia osoa. Hala ere, garrantzitsua da lehen urratsak egitea eta uste dut urrats horrek lan egiteko modu berria irakatsi digula. Dudarik gabe, horren haritik arazo etikoak sortuko dira.
Esperimentu gutxi batzuk egin nituen, baina salbuespenak dira. Paulingen laborategitik alde egin ondoren, Ingalaterrara joan nintzen eta teoriaren ikuspuntutik azter nezakeen esparru egoki baten bila hasi nintzen. Azkenean, Illinoiseko unibertsitatera joan nintzen, bertan ikertzen ari zen erresonantzia magnetikoa esparru berria eta guztiz egokia zelako.
Proteinak non-nahi daude. Zeu ere proteinez eginda zaude. Beraz, egiten dutena nola egiten duten ulertzea oso garrantzitsua da. Horretarako sistema ondo aztertu behar da. Billarrean aritzen ari zarenean, adibidez, bolak izango duen norabidea aztertu eta talka bakoitzaren ondorioa igarri egin behar duzu. Era berean, proteinak atomoz osatuta daudenez, atomo bakoitzak ingurukoekin izango duen elkarrekintza aztertu eta proteina osoak nola mugitzen diren ulertzen saiatzen gara. Sistema zurrunak balira, ezin izango lukete beren eginkizuna bete; ezingo zuten erreakzioak katalizatu edo oxigenoaren garraiorik egin, eta abar. Beraz, atomoen mugimenduak oso garrantzitsuak dira proteinen funtzionamendurako. Hori da gu modelizatzen ari garena. Baina oso sistema handiak dira; milaka atomo dituzte.
Tamaina zailtasunetako bat da. Duela hogeita bost urte kimikariek proteinak modelizatzea ezinezkotzat hartzen zuten, gehienek oso sistema txikiak aztertzen baitzituzten. Baina gaur egun sistema horietatik informazio erabilgarria atera daitekeela onartuta dago.
Egunkarian argitaratua